top of page

Иммунопротеасома 20S
(Немаркированная, Человека)
Очищена из эритроцитов человека методом фракционирования (без маркеров)
50 мкг - Запросить цену

Immuno20S figure.png
SDS-PAGE i20S Nov2024_1.png

​

20S immunoproteasome purified from human spleen. Human 20S immunoproteasomes were separated from standard 20S to apparent homogeneity. (A) Chromatogram depicting the separation. (B) Immunoblotting of 20S immunoproteasome (LMPT-7) and standard 20S (MB1). (C) Coomassie stained 12% SDS-PAGE following a final column purification step. A clear separation between immunoproteasome 20S and standard 20S purified from human spleen is achieved. 

Описание

Источник: Очищена из клеток селезенки человека методом фракционирования. Образцы селезенки человека были протестированы и отрицательны на  вирус гепатита В, вирус иммунодефицита человека типа 1, вирусы иммунодефицита человека типа 1 и 2 и вирус гепатита С.
Буфер: 20 мМ TRIS-HCl, 1мМ Sodium azide, 1 мМ DTT, pH 7.2, 50% глицерин.

Ингредиенты буферного раствора могут быть изменены в соответствии с требованиями клиента.
Доставка: Сухой лед

Чистота: > 95% SDS-PAGE
Температура хранения: -80°C

​

Введение

Cубъединицы β1, β2 и β5 протеасомы 20S могут быть полностью или частично заменены так называемыми иммуносубъединицами LMP7 (β5i), LMP2(β1i) и MECL1 (β2i), в результате чего образуется иммунопротеасома. Основная роль иммунопротеасомы заключается в обработке антигенов для представления на молекулах MHC 1. Иммунопротеасома имеет более высокую химотрипсиновую и трипсиновую активность и более низкую – каспазную, чем стандартная протеасома 20S, что приводит к альтернативному расщеплению белков. Иммунные формы 26S-протеасом выполняют важную функцию – продукцию иммуногенных белков для их дальнейшей презентации МНС-1.​

​

Список литературы

1) Протеасомы: участие в клеточных процессах , А. С. Цимоха, Цитология, Том 52, 4, (2010), Полная статья

​

2) Протеасома: наномашинерия созидательного разрушения, Кудряева А. А., Белогуров А. А., Успехи биологической химии, т. 59, с. 323–392, (2019), Полная статья

​

3) Роль убиквитин-протеасомной системы в развитии плоскоклеточного рака полости рта, Михалев Д.Е., Сысолятин П.Г., Бюллетень сибирской медицины., 20 (2): 160–167, (2021), Полная статья

​

4) Протеасомная система деградации и процессинга белков, Сорокин А. В., Ким Е. Р., Овчинников Л. П. , Успехи биологической химии, т. 49, с. 3–76, (2009), Полная статья

​

5) Conformational maps of human 20S proteasomes reveal PA28- and immuno-dependent inter-ring crosstalks, Jean Lesne and Julien Marcoux et al.; Nat Commun.,11: 6140, (2020), Full Text

 

6) Induction of the Immunoproteasome Subunit Lmp7 Links Proteostasis and Immunity in α-Synuclein Aggregation Disorders, Scott Ugras and Harry Ischiropoulos et al.; EBioMedicine., 31: 307–319, (2018), Full Text

 

7) The presence of prolines in the flanking region of an immunodominant HIV‐2 gag epitope influences the quality and quantity of the epitope generated, Sabelle Jallow and Sarah L. Rowland‐Jones et al.; Eur J Immunol., 45(8): 2232–2242, (2015), Full Text

 

8) Differential Roles of Proteasome and Immunoproteasome Regulators Pa28αβ, Pa28γ and Pa200 in the Degradation of Oxidized Proteins, Andrew. M. Pickering and Kelvin. J. A. Davies; Arch Biochem Biophys., 523(2): 181–190, (2012), Full Text

 

9) Pivotal Advance: Protein synthesis modulates responsiveness of differentiating and malignant plasma cells to proteasome inhibitors, Simone Cenci and Paolo Cascio et al. J Leukoc Biol., 92(5):921-31, (2012), Full Text

​​

bottom of page