Описание
Источник: Очищена из эритроцитов человека методом фракционирования (без маркеров). Состоит из 40% 20S протеасомы которая содержит одну 19S регуляторную частицу и 60% 20S протеасомы которая содержит две 19S регуляторных частицы на время финальной подоговки. 

Буфер: 20 мМ TRIS-HCl, 25 мМ KCl , 1.1 мМ MgCl₂, 0.1 мМ EDTA, 1 мМ DTT, 2 мМ ATP, pH 7.0, 35% глицерин.
Ингредиенты буферного раствора могут быть изменены в соответствии с требованиями клиента.

Доставка: Сухой лед

Чистота: > 95% SDS-PAGE

Температура хранения: -80°C

 

Введение

Протеасома 26S осуществляет убиквитин-зависимую деградацию белков. Состоит из двух основных субкомплексов: коровой 20S протеасомы (20S CP, ~700 кДа) и активатора РА700 или 19S регуляторной частицы (19S RP, ~900 кДа). 20S CP содержит протеазные субъединицы, а 19S RP включает субъединицы, способные связывать полиубиквитилированные цепи и субстрат, а также изопептидазы, отщепляющие убиквитин, и АТРазы, которые обеспечивают разворачивание субстрата и транслокацию его в канал коровой протеасомы. 19S RP могут присоединяться к 20S CP с одного или обоих концов, в результате образуются 26S и 30S протеасомы соответственно. Однако термин «30S протеасома» практически не используется, а название «26S протеасома» принято для обозначения обеих изоформ.

​

​Использование/стабильность

Перед началом работы, продукт стоит разморожить, поставив на лед. Протеасому 26S стоит использовать сразу после размораживания. В случае диссоациации регуляторной частицы 19S, коровая частица 20S остается активна.

​​

​​​Список литературы

1) Протеасомы: участие в клеточных процессах , А. С. Цимоха, Цитология, Том 52, 4, (2010), Полная статья

​

2) Протеасома: наномашинерия созидательного разрушения, Кудряева А. А., Белогуров А. А., Успехи биологической химии, т. 59, с. 323–392, (2019), Полная статья

​

3) Роль убиквитин-протеасомной системы в развитии плоскоклеточного рака полости рта, Михалев Д.Е., Сысолятин П.Г., Бюллетень сибирской медицины., 20 (2): 160–167, (2021), Полная статья

​

4) Протеасомная система деградации и процессинга белков, Сорокин А. В., Ким Е. Р., Овчинников Л. П. , Успехи биологической химии, т. 49, с. 3–76, (2009), Полная статья

​

5) UBQLN2 Mediates Autophagy-Independent Protein Aggregate Clearance by the Proteasome, Roland Hjerpe, Thimo Kurz et al.; Cell Volume 166, Issue 4, 11, 935-949, (2016), Full Text

 

6) Structural Snapshots of 26S Proteasome Reveal Tetraubiquitin-Induced Conformations, Zhanyu Ding, Michael H. Glickman, Yao Cong et al.; Molecular Cell Volume 73, Issue 6,1150-1161.e6, (2019), Full Text

 

7) Synthetic Uncleavable Ubiquitinated Proteins Dissect Proteasome Deubiquitination and Degradation, and Highlight Distinctive Fate of Tetraubiquitin Sumeet K. Singh, Ashraf Brik et al.; Journal of the American Chemical Society 138 (49), 16004-16015, (2016), Full Text

 

8) Proteasome lid bridges mitochondrial stress with Cdc53/Cullin1 NEDDylation status, L. Bramasole, E. Pick et al.; Redox Biology, Elsevier, 20:533-543, (2019), Full Text

 

9) Tuning the proteasome to brighten the end of the journey, Thibault Mayor, Michal Sharon and Michael H. Glickman, American Journal of Physiology - Cell Physiology, 311(5):C793-C804, (2016), Full Text

 

10) Polyubiquitin-Photoactivatable Crosslinking Reagents for Mapping Ubiquitin Interactome Identify Rpn1 as a Proteasome Ubiquitin-Associating Subunit, Michal Chojnacki, Michael H. Glickman et al.;, Cell Chemical Biology 24(4):443-457.e6., (2017), Full Text

 

11) Proteasome in action: substrate degradation by the 26S proteasome: Indrajit Sahu and Michael H. Glickman, Biochem. Soc. Trans.49 (2): 629–644, (2021), Full Text

 

12) Reaction of complement factors and proteasomes in experimental encephalitis, Stefan Lange, Ivar Lönnroth et al.; J. Neurovirol. 23, 313-318, (2017), Full Text

 

13) Molecular architecture of the 26S proteasome holo complex determined by an integrative approach, Keren Lasker, Wolfgang Baumeister et al.; Proc. Natl. Acad. Sci. 31:109(5)1380-1387, (2012), Full Text